JST(理事長 沖村憲樹)、独立行政法人理化学研究所(理事長 野依良治)、国立大学法人
名古屋大学(学長 平野眞一)は、細胞に最も多く含まれるタンパク質”アクチンフィラメント”の端の
立体的な構造を決定する新たな手法を開発し、それを用いてアクチンフィラメントとCapping Protein
(キャッピング プロテイン)の複合体の三次元構造を決定しました。アクチンフィラメント端での
タンパク質の形を見たのは本研究が世界で初めてです。
アクチンは細胞に最も多量に含まれるタンパク質であり、細胞生存の根幹に関わる重要な役割
を担います。アクチンフィラメントはアクチン分子の重合・脱重合によって伸長や短縮することで
長さを変え、移動することで、生体の生存に関わる機能を果たします。細胞の中ではアクチン
フィラメントの伸長や短縮は制御されていますが、その制御は、アクチンフィラメントの端の部分に
結合するタンパク質によって引き起こされます。Capping Proteinはそのようなアクチンフィラメントの
伸長や短縮を制御するタンパク質の一つです。アクチンフィラメントの伸長や短縮の制御メカニズム
を理解するため、アクチンフィラメントの端とCapping Proteinの結合様式の解明が期待されていました。
今回、研究チームは、Capping Proteinがアクチンフィラメント末端のアクチン分子と結合した複合体
の構造の解明に成功しました。これによりアクチンフィラメントの伸長と短縮の制御メカニズムが
明らかになりました。
アクチンフィラメント端への結合タンパク質の調節機能は、生命現象の極めて基本的な営みであり、
本成果によって、筋収縮、細胞骨格、細胞内シグナル伝達、細胞質分裂などの様々な生命現象や
ガン細胞の転移現象の理解が大きく進展することが期待されます。また、今回解明した制御メカニズム
の応用により、全く新しい原理で駆動するナノモーターの開発が期待されます。
(以下ソースにて)
理化学研究所プレスリリース
http://www.riken.go.jp/r-world/info/release/press/2006/061117/detail.html Structural basis of actin filament capping at the barbed-end: a cryo-electron microscopy study
The EMBO Journal advance online publication 16 November 2006;
doi: 10.1038/sj.emboj.7601395
http://www.nature.com/emboj/journal/vaop/ncurrent/abs/7601395a.html